Les acariens domestiques et leurs allergènes - 05/05/11
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Résumé |
Introduction |
Les acariens de la famille des Pyroglyphidae sont la plus importante source des allergènes des acariens. Depuis 1988, leurs connaissances moléculaires se sont considérablement enrichies, leurs structures et leurs fonctions ont pu être précisées pour la majorité d’entre eux.
État des connaissances |
Vingt-deux allergènes ont été identifiés. Les groupes 1 et 2 ont une homologie de séquence en AA de 85 % et sont des allergènes majeurs. Les groupes 4, 5, 7, 11, 14 et 15 sont également des groupes importants. La liaison aux IgE des groupes 3, 8, 10, 20 est faible. Les groupes 1, 2, 3 ont un polymorphisme élevé. Nombre d’allergènes ont une fonction biochimique : cystéine protéases pour les allergènes du groupe 1 par exemple. Der p 2 a une homologie de structure et de fonction avec MD-2, corécepteur du récepteur TLR4, dont les LPS sont le ligand. Des réactions croisées ont été mises en évidence : majeures au sein d’une même famille, plus faibles entre allergènes de familles différentes.
Conclusion |
Les applications pratiques sont soulignées : explications des cosensibilisations, intérêt de l’épidémiologie moléculaire, permettant le choix des allergènes à utiliser pour le diagnostic, enfin utilisation future dans les désensibilisations spécifiques.
El texto completo de este artículo está disponible en PDF.Summary |
Introduction |
House dust mite allergens from the Pyroglyphidae family are one of the most frequent and potent causes of allergic sensitatisation. Since 1988, molecular knowledge has increased considerably and structures and functions have been determined for most of them.
Background |
Of the 22 defined allergens, the major IgE-binding has been reported for groups 1 and 2 accounting for 40–60% of the anti-house dust mite titres. Der p 1, 2, 4, 5, 7 allergens account for about 80% of the IgE-response. Der p 4, 5, 7, 11, 14, 15 have a prevalence of sensitization of about 10% each. The IgE-binding to groups 3, 8, 10, 20 is low. Most of the allergens can be identified by amino-acid sequences and the tertiary structures of the major allergens have been solved. Most allergens are proteolytic enzymes: Der p1 for instance is a cysteine protease. Der p 2 has structural homology with MD-2, a co-receptor of the Toll-like receptor (TLR4) whose ligand is LPS. Knowledge of the structure of mite allergens has allowed better interpretation of cross-reactions between allergens from the same family or from more distant families.
Conclusions |
From a practical point of view: the occurrence of multisensitisation is better explained and molecular epidemiology has allowed a better choice of allergen molecules useful for diagnosis. Finally, new concepts of immunotherapy based on genetically engineered hypoallergenic variants of major allergens, used alone or in combination, may lead to useful therapeutic approach.
El texto completo de este artículo está disponible en PDF.Mots clés : Allergènes, Allergènes croisants, Acariens Pyroglyphides, Acariens de stockage, Blomia tropicalis
Keywords : House dust mites, Allergens, Cross-reactive allergens, Pyroglyphidae allergens, Storage mite allergens, Blomia tropicalis allergens